Mekanisme tindakan enzim

Enzim (enzim) - yang tinggi berat molekul sebatian organik alam protein, yang beroperasi dalam organisma peranan pemangkin biologi.

Mekanisme tindakan enzim

Penjelasan mekanisme yang mendasari tindakan pemangkin enzim, adalah salah satu masalah asas dan masalah semasa bukan sahaja enzymology, tetapi biokimia moden dan biologi molekul.

Lama sebelum enzim menjadi tersedia tulen dan telah dijelaskan sifat mereka, telah menjadi yakin bahawa penting bagi proses enzim mempunyai gandingan enzim kepada substrat. Percubaan untuk mencari sebatian kompleks enzim dengan substrat untuk masa yang lama tidak membawa kepada kejayaan, kerana kompleks ini labil, ia dengan cepat terurai. Menggunakan kaedah spektroskopi telah memungkinkan untuk mengenal pasti kompleks enzim-substrat untuk catalase, peroxidase, alkohol dehidrogenase, enzim flavinzavisimyh.

Kaedah analisis X-ray telah dibenarkan untuk mendapat banyak maklumat penting mengenai struktur dan mekanisme pemangkin tindakan enzim. Kaedah ini telah digunakan untuk mewujudkan sambungan analog substrat dengan enzim lysozyme dan chymotrypsin.

Beberapa bukti langsung untuk kewujudan kompleks enzim-substrat berjaya sampai ke mana salah satu peringkat kitaran pemangkin enzim adalah terikat untuk substrat oleh ikatan kovalen. Satu contoh ialah tindak balas hidrolisis acetate n-nitrophenyl dimangkinkan oleh chymotrypsin. Apabila dicampur dengan eter enzim chymotrypsin adalah acetylated di kumpulan hidroksil sisa serine reaktif. peringkat ini adalah pesat, tetapi atsetilhimotripsina hidrolisis dengan pembentukan chymotrypsin asetat dan bebas adalah lebih perlahan. Oleh itu atsetilhimotripsin berkumpul, yang mudah dikesan di hadapan n-nitrophenylacetate.

Kehadiran substrat enzim dalam komposisi boleh "menangkap" melalui pindahan EU kompleks tidak stabil dalam bentuk yang tidak aktif, sebagai contoh, dengan rawatan dengan kompleks enzim-substrat natrium borohydride mempunyai kesan mengurangkan yang kuat. Seperti kompleks dalam bentuk kovalen terbitan stabil dikesan di aldolase enzim. Ia telah mendapati bahawa substrat berinteraksi dengan kumpulan e-amino molekul lisin.

substrat bertindak balas dengan enzim dalam bahagian tertentu yang dipanggil pusat aktif enzim atau kawasan yang aktif.

Di bawah pusat aktif, atau teras, memahami bahawa molekul protein sebahagian enzim yang disambung kepada substrat (dan kofaktor) dan menyebabkan sifat-sifat enzim molekul. Tapak aktif menentukan kekhususan dan aktiviti pemangkin enzim dan harus menjadi tahap tertentu struktur kesukaran menyesuaikan pendekatan rapat dan berinteraksi dengan molekul substrat, atau bahagian-bahagian yang terlibat secara langsung dalam tindak balas.

Antara kumpulan berfungsi dibezakan termasuk dalam bahagian "catalytically aktif" enzim dan bahagian yang membentuk menyediakan pertalian tertentu (mengikat substrat kepada enzim) - pin yang dipanggil, atau "anchor" (atau penjerapan laman enzim aktif).

Mekanisme tindakan enzim menjelaskan teori persamaan Michaelis-Menten. Menurut teori ini, proses ini berlaku dalam empat peringkat.

Mekanisme tindakan enzim: Saya Fasa

Antara substrat (C) dan enzim (E) sambungan yang timbul - membentuk EU enzim-substrat kompleks, di mana komponen yang saling oleh kovalen, ionik, air dan bon lain.

Mekanisme tindakan enzim: peringkat IІ

Substrat terdedah kepada enzim yang dilampirkan diaktifkan dan sedia untuk tindak balas masing-masing pemangkinan EU.

Mekanisme tindakan enzim: peringkat IІI

EU komited pemangkinan. Teori ini disokong oleh kajian eksperimen.

Akhir sekali, peringkat IV mempunyai ciri-ciri pelepasan molekul enzim E dan F. Rentetan perubahan produk boleh dipaparkan sebagai tindak balas: E + S - EU EU - * - E + P.

Kekhususan tindakan enzim

Setiap enzim bertindak pada substrat atau kumpulan tertentu bahan-bahan, yang serupa dalam struktur. Kekhususan aktiviti enzim kerana persamaan konfigurasi tapak aktif dan substrat. Semasa interaksi enzim-substrat membentuk kompleks.